蛋白質
地球上現存的生物估計有200萬"--450萬種；已經滅絕的種類更多，估計至少也有1 500萬種。從北極到南極，從高山到深海，從冰雪覆蓋的凍原到高溫的礦泉，都有生物的存在。它們具有多種多樣的形態結構，它們的生活方式也變化多端。生物界的這種多樣性是由蛋白質等生物大分子造成的。
蛋白質(protein)是生物體的基本組成成分，是生命的物質基礎。人體內蛋白質的含量約占人體固體成分的45％。蛋白質具有重要的生理功能，如參與人體的結構組成、催化細胞內的化學反應、調節物質代謝、運輸營養物質和代謝產物；參與血液凝固、肌肉的收縮、免疫、組織修復以及生長、繁殖等。近代分子生物學的研究表明，蛋白質在遺傳信息的控制、細胞膜的通透性、神經沖動的發生和傳導以及高等動物的記憶等方面都起著重要的作用。第一節蛋白質分子的組成蛋白質的元素組成
(一)蛋白質的一級結構與功能的關系
蛋白質一級結構是空間結構的基礎，特定的空問構象主要是由蛋白質分子中肽鏈和側鏈R基團形成的次級鍵來維持，在生物體內，蛋白質的多肽鏈一旦被合成后，即可根據一級結構的特點自然折疊和盤曲，形成一定的空間構象。
(二)蛋白質空間結構與功能的關系
蛋白質多種多樣的功能與其特定的構象密切相關，墨之。頁r0日霧：0奠助篆薯’：警?基砭、柄象．、一…。0·：。?。+joooi：j÷÷0j，-j|。。現以血紅蛋白為例來說明空間結構與功能的關系。 變性蛋白質和天然蛋白質最明顯的區別是溶解度降低，同時蛋白質溶液的粘度增加，結晶性破壞，易被蛋白酶分解，生物學活性喪失。
引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波的作用等；化學因素有強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉(SDS)等。
在臨床醫學上，蛋白質變性常被廣泛應用，如酒精、高溫、紫外線消毒滅菌；制備無蛋白血濾液檢測血液成分；尿蛋白檢查；重金屬中毒的搶救；酶制劑及活疫苗的保存等。二 蛋白質的膠體性質與沉淀
蛋白質分子的大小已達到膠體顆粒1～100 nm范圍之內。球狀蛋白質的表面多親水基團，具有強烈的吸引水分子作用，使蛋白質分子表面常為多層水分子所包圍，稱水化膜，從而阻止蛋白質顆粒的相互聚集。所以蛋白質溶液具有親水膠體的性質，顆粒表面的ioi王黧和親水基團解離產生的0“=-；00：0。在蛋白質溶液中加入大量的中性鹽以破壞蛋白質的膠體穩定性而使其析出，這種方法稱為鹽．j。常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等。各種蛋白質鹽析時所需的鹽濃度及pH不同，故可用于對混合蛋白質組分的分離，稱囊愛一_。例如用半飽和的硫酸銨來沉淀出血清中的球蛋白，飽和硫酸銨可以使血清中的白蛋白、球蛋白都沉淀出來，鹽析沉淀的蛋白質，經透析除鹽，仍保證蛋白質的活性。
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